植物免疫受体能够感受各种病原分子模式，并通过细胞质类受体激酶BIK1激活下游免疫反应。最近研究发现非典型Gα蛋白XLG2/3，Gβ蛋白
AGB1和Gγ蛋白AGG1/2 形成G蛋白异源三聚体参与调控免疫受体FLS2介导的免疫反应，但其中机制未知。
中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组与加拿大的张跃林研究组合作研究发现G蛋白异源三聚体可以和FLS2-BIK1受体复合体相互作用。免疫反应激活前，
G蛋白通过抑制26S蛋白酶体介导的BIK1蛋白降解来增强BIK1的稳定性，适度地调节免疫反应的激活；FLS2被激活后，BIK1蛋白能够迅速磷酸化XLG2蛋白的N端，磷酸化的XLG2与AGB1发生解离，进而通过调节RbohD的活性诱导活性氧爆发。
这些结果表明，植物G蛋白与免疫受体复合体相偶联，在免疫反应激活前后通过两种不同的机制调节免疫信号的激活，揭示了G蛋白与受体偶联方式在动植物中的异同。该研究结果于2016年4月4日在线发表在eLIFE（
http://dx.doi.org/10.7554/eLife.13568）。 周俭民研究组的梁祥修博士和加拿大University of British Columbia (UBC)的丁平涛博士为共同第一作者。该研究得到了国家自然科学基金、科技部973项目以及中国科学院先导专项的资助。
G蛋白异源三聚体调控FLS2信号的模型
