--中国科学院遗传与发育生物学研究所

姓　　名：	刘翠敏
职　　称：	研究员
职　　务：
电话/传真：	86-10-64801360
电子邮件：	cmliu@genetics.ac.cn
实验室主页：
研究方向：	光合作用复合体组装、结构与功能

简历介绍：

刘翠敏，博士，研究员，博士生导师

1998年毕业于内蒙古大学生物学系；2002年获得南开大学生物化学及分子生物学专业的硕士学位；2006年在德国弗莱堡大学获得植物生物化学专业的博士学位；2006-2010年进入德国马普生物化学所细胞生物化学部从事博士后研究，期间致力于光合作用碳同化关键酶Rubisco折叠与组装的研究工作，突破几十年研究瓶颈，体外组装功能全酶。研究成果以Article在Nature发表，被Rebeiz Foundation评为2010年基础研究年度文章。2011年回中国科学院遗传与发育生物学研究所工作。

研究领域：

主要研究领域

植物光合复合体结构与功能

研究内容

利用生物信息学、遗传学、分子生物学和生物化学等手段探索植物光合作用碳反应过程中关键酶的结构与功能，解析光合作用碳反应调控分子机理，为农业育种提供理论依据与技术路线。

研究主要集中在以下三个方面：解析核酮糖-1，5-二磷酸羧化酶/加氧酶（Rubisco）的生物合成途径，解析调控Rubisco活性的分子网络系统，筛选高效Rubisco从而提升植物光合作用效率；叶绿体分子伴侣Cpn60的组成、结构与功能调控研究；碳同化关键酶的活性与功能研究。

1、Rubisco生物合成、结构与功能研究

Rubisco的生物合成是一个复杂的过程，Rubisco在分子伴侣辅助下完成正确折叠并在其他辅助蛋白的帮助下组装成全酶。利用分子信息学、分子生物学、生物化学和X射线晶体学手段，研究Rubisco折叠组装机制、解析Rubisco结构、挖掘影响Rubisco活性的重要位点与因素。

2、叶绿体分子伴侣Cpn60分子结构与功能研究

叶绿体分子伴侣Cpn60在体内负责折叠多种蛋白质，协助细胞抵抗生物以及非生物胁迫。而且，Rubisco大亚基折叠到其天然状态绝对依赖Cpn60的作用。利用生物化学、遗传学手段研究Cpn60的组成与功能调控，解析其管家功能与胁迫功能。

3、碳同化循环中酶活性、功能研究

植物光合作用效率的提升还存在其他限制因素，本课题组从系统学角度出发，利用多种研究手段分析光合相关蛋白（酶）提升植物光合效率的协同效应和作用机制。

博士后招聘信息：

本实验室目前拟招聘1-2名博士后。详情请联系cmliu@genetics.ac.cn。

社会任职：

获奖及荣誉：

承担科研项目情况：

代表论著：

Publications：

Wang, N., Wang, Y., Zhao, Q., Zhang, X., Peng, C., Zhang, W., Liu, Y., Vallon, O., Schroda, M., Cong, Y., Liu, C. (2021) The Cryo-EM Structure of the Chloroplast ClpP Complex. Nature Plants. DOI:10.1038/s41477-021-01020-x

Gao, F., Zhang, H., Zhang, W., Wang, N., Zhang, S., Chu, C., Liu, C. (2021) Engineering of the Cytosolic form of Phosphoglucose Isomerase into Chloroplasts Improves Plant Photosynthesis and Biomass. New Phytologist. DOI:10.1111/nph.17368

Lu, P., Guo, L., Wang, Z., Li, B., Li, J., Li, Y., Qiu, D., Shi, W., Yang, L., Wang, N., Guo, G., Xie, J., Wu, Q., Chen, Y., Li, M., Zhang, H., Dong, L., Zhang, P., Zhu, K., Yu, D., Zhang, Y., Deal, K.; Huo, N., Liu, C., Luo, M., Dvorak, J., Gu, Y., Li, H., Liu, Z.(2020). A rare gain of function mutation in a wheat tandem kinase confers resistance to powdery mildew. Nature Communications 11:680

Zhao, Q., Zhang, X., Sommer, F., Ta, N., Wang, N., Schroda, M., Cong, Y., Liu, C. (2019). Hetero-oligomeric CPN60 resembles highly symmetric group I chaperonin structure revealed by Cryo-EM. Plant J 98: 798-812

Gao, F., Chen, B., Jiao, J., Jia, L and Liu, C.(2017) Two Novel Vesicle-Inducing Proteins in Plastids 1 Genes Cloned and Characterized in Triticum urartu. PLoS One 12(1):e0170439

Liang, Z., Chen, K., Li, T., Zhang, Y., Wang, Y., Zhao, Q., Liu, J., Zhang, H,. Liu, C., Ran, Y. and Gao, C.(2017) Efficient DNA-free Genome Editing of Bread Wheat Using CRISPR/Cas9 Ribonucleoprotein Complexes. Nature Communications doi:10.1038/ncomms14261

Li, W., Zhang, F., Wu, R., Jia, L., Li, G., Guo, Y., Liu, C. and Wang, G.(2017). A novel N-methyltransferase in Arabidopsis appears to feed a conserved pathway for nicotinate detoxification among land plants and is associated with lignin biosynthesis. Plant Physiol 174:1492-1504

Zhao, Q., and Liu, C. (2017). Chloroplast Chaperonin: An Intricate Protein Folding Machine for Photosynthesis. Front Mol Biosci 4:98

Zhang, S., Zhou, H., Yu. F., Bai, C., Zhao, Q., He, J. and Liu, C. (2016) Structural insight into the cooperation of chloroplast chaperonin subunits. BMC Biology doi: 10.1186/s12915-016-0251-8

Zhang, S., Zhou, H., Yu. F., Gao, F., He, J. and Liu, C. (2016) The functional partition of Cpn60α and Cpn60β subunits in substrates recognition and cooperation with cochaperonin. Mol Plant 9(8):1210-13

Xu, Y., Jin, W., Li, Na., Zhang, W., Liu, C., Li, C. and Li, Y. (2016) UBIQUITIN-SPECIFIC PROTEASE 14 interacts with ULTRAVIOLET-B INSENSITIVE 4 to regulate endoreduplication and cell and organ growth in Arabidopsis. Plant Cell 28(5):1200-14

Bai, C., Guo, P., Zhao, Q., Lv, Z., Zhang, S., Gao, F., Gao, L., Wang, Y., Tian, Z., Wang, J., Yang, F. and Liu, C. (2015) Protomer Roles in Chloroplast Chaperonin Assembly and Function. Mol Plant 8: 1478-92

Guo, P., Jiang, S., Bai, C., Zhang, W., Zhao, Q. and Liu, C. (2015) Asymmetric functional interaction between chaperonin and its plastidic cofactors. FEBS J 282: 3959-70

Gao, F., Wang, W., Zhang, W. and Liu, C. (2015) alpha-Helical Domains Affecting the Oligomerization of Vipp1 and Its Interaction with Hsp70/DnaK in Chlamydomonas. Biochemistry 54: 4877-89

Bracher, A., Hauser, T., Liu, C., Hartl, F. U. and Hayer-Hartl, M. (2015) Structural Analysis of the Rubisco-Assembly Chaperone RbcX-II from Chlamydomonas reinhardtii. PLoS One 10: e0135448

Fang, C., Li, C., Li, W., Wang, Z., Zhou, Z., Shen, Y., Wu, M., Wu, Y., Li, G., Kong, L. A., Liu, C., Jackson, S. A. and Tian, Z. (2014) Concerted evolution of D1 and D2 to regulate chlorophyll degradation in soybean. Plant J 77: 700-12

Liu, C., Young, A. L., Starling-Windhof, A., Bracher, A., Saschenbrecker, S., Rao, B. V., Rao, K. V., Berninghausen, O., Mielke, T., Hartl, F. U., Beckmann, R. and Hayer-Hartl, M. (2010) Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco. Nature 463(7278):197-202

Liu, C., Willmund, F., Golecki, J. R., Cacace, S., Hess, B., Markert, C. and Schroda, M. (2007) The chloroplast HSP70B-CDJ2-CGE1 chaperones catalyze assembly and disassembly of VIPP1 oligomers in Chlamydomonas. Plant J 50, 265-277

Liu, C., Willmund, F., Whitelegge, J. P., Hawat, S., Knapp, B., Lodha, M. and Schroda, M. (2005) J-domain protein CDJ2 and HSP70B are a plastidic chaperone pair that interacts with vesicle inducing protein in plastids 1 (VIPP1). Mol Biol Cell 16: 1165-1177